Elementární analýza proteinů uvádí následující průměrné hodnoty: 55% uhlíku, 7% vodíku a 16% dusíku; je zřejmé, že se proteiny navzájem liší, ale jejich průměrné elementární složení se od hodnot uvedených výše liší jen málo .
Proteiny jsou ústavně makromolekuly vytvořené z přírodních α-aminokyselin; aminokyseliny se spojují prostřednictvím amidové vazby, která je vytvořena reakcí mezi aminoskupinou a-aminokyseliny a karboxylem jiné a-aminokyseliny.
Tato vazba (-CO-NH-) se také nazývá peptidová vazba, protože váže peptidy (kombinace aminokyselin):
získaný je dipeptid, protože se skládá ze dvou aminokyselin. Protože dipeptid obsahuje na jednom konci volnou aminoskupinu (NH2) a karboxyl na druhém (COOH), může reagovat s jednou nebo více aminokyselinami a prodloužit řetězec jak zprava, tak zleva, se stejnou reakcí vidět výše.
Posloupnost reakcí (které mimochodem nejsou ve skutečnosti tak jednoduché) může pokračovat donekonečna: dokud nevznikne polymer tzv. polypeptid nebo protein. Rozdíl mezi peptidy a proteiny je spojen s molekulovou hmotností: obvykle pro molekulové hmotnosti vyšší než 10 000 mluvíme o proteinech.
Vazba aminokyselin dohromady za účelem získání i malých proteinů je obtížný úkol, přestože v poslední době byl vyvinut automatický způsob produkce proteinů z aminokyselin, který poskytuje vynikající výsledky.
Nejjednodušší protein je tedy tvořen 2 aminokyselinami: podle mezinárodní konvence začíná seřazené číslování aminokyselin v proteinové struktuře od aminokyseliny s volnou a-aminoskupinou.
kódující tento protein), který naráží na nezanedbatelné chemické potíže.
Pomocí Edmanovy degradace bylo možné určit uspořádanou sekvenci aminokyselin: protein reaguje s fenylisothiokyanátem (FITC); zpočátku a-aminoskupina dusíku útočí na fenylisothiokyanát tvořící thiokarbamylový derivát; následně získaný produkt cyklizuje za vzniku derivátu fenylthiohydantoinu, který je fluorescenční.
Edman vymyslel stroj zvaný sekvencer, který automaticky upravuje parametry (čas, činidla, pH atd.) Pro degradaci a poskytuje primární strukturu proteinů (za to obdržel Nobelovu cenu).
Primární struktura není dostačující k úplné interpretaci vlastností proteinových molekul; věří se, že tyto vlastnosti v zásadním případě závisí na prostorové konfiguraci, kterou molekuly proteinů obvykle předpokládají, skládají se různými způsoby: to znamená za předpokladu, že to bylo definováno jako sekundární struktura proteinů.
Sekundární struktura proteinů bliká, to znamená, že má tendenci se rozpadat zahříváním; pak se proteiny denaturují a ztrácejí mnoho ze svých charakteristických vlastností. Kromě zahřívání nad 70 ° C může být denaturace způsobena také ozařováním nebo působením reaktantů (například ze silných kyselin).
Denaturace proteinů v důsledku tepelného účinku je pozorována například zahříváním vaječného bílku: je vidět, že ztrácí svůj želatinový vzhled a mění se v nerozpustnou bílou látku. Denaturace proteinů však vede ke zničení jejich sekundární struktury, ale ponechává jejich primární strukturu nezměněnou (zřetězení různých aminokyselin).
Proteiny získávají terciární strukturu, když se jejich řetězec, přestože je i přes ohýbání sekundární struktury stále pružný, složí tak, aby vzniklo zkroucené trojrozměrné uspořádání ve tvaru pevného tělesa. Za terciární strukturu jsou zodpovědné především disulfidové vazby, které lze vytvořit mezi cysteinem-SH rozptýleným podél molekuly.
Kvartérní struktura naopak patří pouze proteinům tvořeným dvěma nebo více podjednotkami. Hemoglobin se například skládá ze dvou párů proteinů (tj. Ve všech čtyřech proteinových řetězcích) umístěných ve vrcholech čtyřstěnu tak, aby vznikla sférická struktura; čtyři proteinové řetězce jsou drženy pohromadě silami iontu a nekovalentní vazby.
Dalším příkladem kvartérní struktury je inzulín, který se zdá být tvořen až šesti proteinovými podjednotkami uspořádanými v párech na vrcholech trojúhelníku, v jehož středu jsou dva atomy zinku.
Vláknité bílkoviny
Jsou to proteiny s určitou tuhostí a mají mnohem delší osu než ostatní; vláknitý protein přítomný ve větším množství v přírodě je kolagen (nebo kolagen).
Vláknitý protein může nabývat různých sekundárních struktur: α-šroubovice, β-list a v případě kolagenu trojitá šroubovice; α-helix je nejstabilnější struktura, následovaná β-listem, zatímco nejméně stabilní ze tří je trojitá šroubovice.
že jo pokud se po hlavní kostře (orientované zdola nahoru) provádí pohyb podobný šroubování pravého šroubu; zatímco šroubovice je z levá ruka pokud je pohyb analogický se šroubováním levotočivého šroubu. V pravé α-šroubovici jsou -R substituenty aminokyselin kolmé k hlavní ose proteinu a směřují ven, zatímco vlevo- ruční a -helixy, substituenty -R směřují dovnitř. Pravotočivé a-šroubovice jsou stabilnější než leváky, protože mezi vati -R c "je menší interakce a méně sterických překážek. Všechny a-šroubovice nalezené v proteinech jsou pravotočivé.
Struktura a-šroubovice je stabilizována vodíkovými vazbami (vodíkovými můstky), které jsou vytvořeny mezi karboxylovou skupinou (-C = O) každé aminokyseliny a aminoskupinou (-NH) nalezenou později ve zbytku lineární posloupnost.
Příkladem proteinu majícího strukturu a-šroubovice je vlasový keratin.
Prodloužením struktury a-šroubovice se provádí přechod z a-šroubovice na β-list; také teplo nebo mechanické napětí umožňují přechod z a-šroubovice do struktury β-listu.
V proteinu jsou struktury β-listu blízko sebe, protože mezi částmi samotného proteinu lze vytvořit mezřetězcové vodíkové vazby.
U vláknitých proteinů je většina proteinové struktury organizována v a-šroubovici nebo β-listu.
Globulární proteiny
Mají téměř sférickou prostorovou strukturu (kvůli četným změnám směru polypeptidového řetězce); některé části bytí lze vysledovat zpět ke struktuře a-šroubovice nebo β-listu a jiné části nelze naopak přičíst těmto formám: uspořádání není náhodné, ale organizované a opakující se.
Dosud uvedené proteiny jsou látkami zcela homogenní konstituce: tj. Čistými sekvencemi kombinovaných aminokyselin; takové proteiny se říkají jednoduchý; existují bílkoviny složené z proteinové části a neproteinové části (skupina prostaty) nazývané bílkoviny sdružené.
, v nehtech, v rohovce a v oční čočce, mezi intersticiálními prostory některých orgánů (např. játra) a tak dále.
Jeho struktura mu dává zvláštní mechanické schopnosti; má velkou mechanickou pevnost spojenou s vysokou pružností (např. u šlach) nebo vysokou tuhostí (např. v kostech) v závislosti na funkci, kterou má vykonávat.
Jednou z nejkurióznějších vlastností kolagenu je jeho konstituční jednoduchost: je tvořen asi 30% prolinu a asi 30% glycinu; ostatních 18 aminokyselin musí sdílet pouze zbývajících 40% proteinové struktury. Aminokyselinová sekvence kolagenu je pozoruhodně pravidelná: pro každé tři zbytky je třetím glycin.
Prolin je cyklická aminokyselina, ve které se skupina R váže na α-aminodusík, což jí dodává určitou tuhost.
Konečnou strukturou je opakující se řetězec ve tvaru „šroubovice“, v kolagenovém řetězci chybí vodíkové vazby. Kolagen je „šroubovice levé ruky s roztečí (délka odpovídající jednomu otočení šroubovice) větší než„ α-šroubovice; šroubovice kolagenu je tak volná, že se tři proteinové řetězce mohou omotat kolem sebe za vzniku „ jednoduché lano: struktura trojité šroubovice.
Trojitá šroubovice kolagenu je však méně stabilní než struktura α-šroubovice a β-fólie.
Podívejme se nyní na mechanismus, kterým se vyrábí kolagen; vezměte v úvahu například prasknutí cévy: toto prasknutí je doprovázeno nesčetnými signály s cílem uzavřít cévu, čímž se vytvoří sraženina.
Koagulace vyžaduje nejméně třicet specializovaných enzymů. Po sraženině je nutné pokračovat v opravě tkáně; buňky blízko rány také produkují kolagen. Za tímto účelem je nejprve indukována exprese genu, tj. Organismy, které vycházejí z informací o genu, jsou schopné produkovat protein (genetická informace je přepsána na mRNA, která opouští jádro a dosahuje ribozomů v cytoplazma, kde je genetická informace převedena na protein). Poté je kolagen syntetizován v ribozomech (vypadá to jako šroubovice levé ruky složená z asi 1200 aminokyselin s molekulovou hmotností asi 150 000 d) a poté se hromadí v lumenech, kde stává se substrátem pro enzymy schopné provádět posttranslační modifikace (modifikace jazyka překládaného „mRNA); v kolagenu tyto modifikace spočívají v hydroxylaci některých postranních řetězců, zejména prolinu a lysinu.
Selhání enzymů, které vedou k těmto změnám, způsobuje kurděje: je to onemocnění, které zpočátku způsobuje lámání cév, lámání zubů, po kterém může následovat interintestinální krvácení a smrt; může to být způsobeno nepřetržitým používáním potravin s dlouhou životností.
Následně vlivem působení dalších enzymů dochází k dalším modifikacím, které spočívají v glykosidaci hydroxylových skupin prolinu a lysinu (cukr se váže na kyslík OH); tyto enzymy se nacházejí v jiných oblastech, než je lumen, a proto protein, který prochází úpravami, migruje uvnitř endoplazmatického retikula, aby skončil ve váčcích (váčcích), které se samy uzavírají a oddělují se od retikula: v nich je obsažen glykosidovaný pro -kolagenový monomer; ten se dostává do Golgiho aparátu, kde konkrétní enzymy rozpoznávají cystein přítomný v karboxy-koncové části glykosidovaného pro-kolagenu a způsobují, že se různé řetězce k sobě přibližují a vytvářejí disulfidové můstky: tímto způsobem tři řetězce Glykosidovaný pro-kolagen se získá dohromady a to je výchozí bod, ze kterého tři řetězce, vzájemně se prolínající, pak spontánně dávají vznik trojité šroubovici. dusí se, odděluje se od Golgiho aparátu a transportuje tři řetězce směrem k obvodu buňky, kde prostřednictvím ion s plazmatickou membránou, je trimetr vyloučen z buňky.
V mimobuněčném prostoru jsou určité enzymy, pro-kolagenové peptidázy, které se odstraňují z druhů vyloučených z buňky, tři fragmenty (jeden pro každou šroubovici) 300 aminokyselin 1 "jedna, z koncové karboxylové části a tři fragmenty (jeden pro každou šroubovici) po přibližně 100 aminokyselinách, z aminoterminální části: zůstává trojitá šroubovice skládající se z přibližně 800 aminokyselin na šroubovici známá jako tropokolagen.
Tropocollagen má vzhled poměrně tuhé tyče; různé trimery se spojují s kovalentními vazbami a vytvářejí větší struktury: mikrofibrily. V mikrofibrilech jsou různé trimery uspořádány střídavě; mnoho mikrofibril tvoří svazky tropokolagenu.
V kostech, mezi kolagenovými vlákny, jsou intersticiální prostory, ve kterých se ukládají sírany a fosfáty vápníku a hořčíku: tyto soli také pokrývají všechna vlákna; tím jsou kosti tuhé.
U šlach jsou intersticiální prostory méně bohaté na krystaly než v kostech, zatímco menší proteiny jsou přítomny než v tropokolagenu: to dává šlachám pružnost.
Osteoporóza je onemocnění způsobené nedostatkem vápníku a hořčíku, které znemožňuje fixaci solí v intersticiálních oblastech vláken tropokolagenu.
