Aminokyseliny

Aminokyseliny a bílkoviny jsou meziprodukty přechodu z minerálního světa do živé hmoty.
Jak naznačuje jejich název, aminokyseliny jsou bifunkční organické látky: skládající se z aminokyselinové funkce (-NH2) a karboxylové funkce (-COOH); mohou být α, β, γ atd., v závislosti na poloze obsazené aminoskupinou vzhledem ke karboxylové skupině:

Biologicky důležitými aminokyselinami jsou všechny α-aminokyseliny.
Proteinové struktury jsou tvořeny dvaceti aminokyselinami.
Jak je patrné z výše uvedených generických struktur, všechny aminokyseliny mají společnou část a jinou část, která je charakterizuje (genericky reprezentováno R).

Z dvaceti aminokyselin je devatenáct opticky aktivních (vychylují rovinu polarizovaného světla).
Většina aminokyselin má pouze jednu aminoskupinu a jeden karboxyl, proto se jim říká neutrální aminokyseliny; nazývají se ty, které mají navíc karboxyl kyselé aminokyseliny zatímco ti s extra aminoskupinou jsou základní aminokyseliny.
Aminokyseliny jsou krystalické pevné látky a mají dobrou rozpustnost ve vodě.

Nedostatek některých aminokyselin ve stravě způsobuje závažné změny ve vývoji; ve skutečnosti lidský organismus není schopen syntetizovat některé aminokyseliny, které se přesně nazývají esenciální (musí být zavedeny do stravy), zatímco sám dokáže produkovat pouze některé aminokyseliny (neesenciální).

Jednou z nemocí způsobených nedostatkem esenciálních aminokyselin je ta známá pod názvem kwashiorkor (slovo pocházející z afrického dialektu, které v překladu znamená „první a druhé“); tato nemoc postihuje prvorozené, ale po narození druhého dítěte, protože prvnímu dítěti chybí mateřské mléko, které obsahuje správný přísun bílkovin. Toto onemocnění je proto rozšířené mezi podvyživenými populacemi a zahrnuje průjem, nedostatek chuti k jídlu, který vede k postupnému oslabování organismu.

Jak již bylo zmíněno, přírodní aminokyseliny, s výjimkou glycinu (jedná se o a-aminokyselinu s vodíkem místo skupiny R a je nejmenší z dvaceti), mají optickou aktivitu díky přítomnosti alespoň jedné asymetrické uhlík. V přírodních aminokyselinách patří absolutní konfigurace asymetrického uhlíku, na který jsou navázány pouze aminoskupiny a karboxylové skupiny, do řady L;

D-aminokyseliny se nikdy nestanou součástí struktury bílkovin.
Pamatujeme si, že:

DNA ---- transkripce → m-RNA ---- translace → protein

Transkripce je schopná kódovat jako L-aminokyseliny; D-aminokyseliny mohou být obsaženy v neproteinových strukturách (např. Ve stěně výstelky bakterií: v bakteriích neexistuje „genetická informace, která by měla D-aminokyseliny ochrannou roli, ale existuje“ genetická informace pro enzymy které se zabývají stěnou bakteriální výstelky).
Vraťme se k aminokyselinám: odlišná struktura skupiny R definuje jednotlivé charakteristiky každé aminokyseliny a je specifickým přínosem pro vlastnosti bílkovin.
Proto se uvažovalo o rozdělení aminokyselin na základě povahy skupiny R:

Polární, ale nenabité aminokyseliny:

Glycin (R = H-)
Serin (R = HO-CH2-)
Threonin

nezbytný

Threonin má dvě centra symetrie: v přírodě existuje pouze 2S, 3R threonin.
Threonin je esenciální aminokyselina (nezaměňovat s nepostradatelnou: všechny aminokyseliny jsou esenciální), proto je třeba ji přijímat ve stravě, tj. Jíst potraviny, které ji obsahují, protože, jak již bylo zmíněno, genetické dědictví není přítomno v buňky lidských bytostí schopné produkovat tuto aminokyselinu (toto dědictví je přítomno v mnoha rostlinách a pěstitelích).

Hydroxylová skupina serinu a threoninu může být esterifikována fosforylovou skupinou (získání fosfoserinu a fosfotreoninu), tento proces se nazývá fosforylace; fosforylace se v přírodě používá k translaci signálů mezi uvnitř a vně buňky.

Cystein (R = HS-CH2-)

Sulfhydryl cysteinu je snadněji protonovatelný než hydroxyl serinu: síra a kyslík patří do šesté skupiny, ale síra je snadněji oxidovatelná, protože má větší rozměry.

Tyrosin [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = disubstituovaný benzenový kruh
Stejně jako u serinu a threoninu lze hydroxylovou skupinu esterifikovat (fosforylovat).

Asparagin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Nepolární aminokyseliny

mají hydrofobní vedlejší skupiny; v této třídě rozlišujeme:

Alifatika:

Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) esenciální
Leucin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esenciální

Isoleucin (R =

) nezbytný

Methionin (R = CH3-S-CH2-CH2-) esenciální

Buněčné membrány jsou tvořeny lipidovou dvojvrstvou s proteiny ukotvenými díky jejich hydrofobnímu charakteru, proto obsahují alanin, valin, izoleucin a leucin. Methionin je naopak aminokyselina téměř vždy přítomná v malých množstvích (asi 1%).

Prolin

Aromatický:

Fenylalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenyl: esenciální monosubstituovaný benzen

Tryptofan (R =

nezbytný

Tyto dvě aminokyseliny, které jsou aromatické, absorbují blízko ultrafialového záření (asi 300 nm); proto je možné využít techniku ​​UV spektrofotometrie ke stanovení koncentrace známého proteinu, který tyto aminokyseliny obsahuje.

Nabité aminokyseliny

Na druhé straně jsou rozděleny na:

Kyselé aminokyseliny (mající polární zbytky se záporným nábojem při pH 7) jsou takové, protože jsou schopny poskytnout kladný náboj H +:

Kyselina asparagová

Kyselina glutamová (R =

)

Tyto aminokyseliny pocházejí z asparaginu a glutaminu; všechny čtyři existují v přírodě a to znamená, že c "je specifická informace pro každého z nich, to znamená c" je základní triplet v DNA, který kóduje každý z nich.

Základní aminokyseliny (mající polární zbytky s kladným nábojem při pH 7) jsou takové, protože jsou schopné přijmout kladný náboj H +:

Lysin (R =

) nezbytný

Arginin (R =

)

Histidin (R =

)

Existují proteiny, ve kterých jsou v postranních řetězcích deriváty aminokyselin: například může být přítomen fosfoserin (neexistuje žádná genetická informace, která by kódovala fosfoserin, pouze ta pro serin); fosfoserin je modifikace posttranslační: poté, co došlo k syntéze bílkovin

DNA ---- transkripce → m-RNA ---- translace → protein

takové posttranslační modifikace mohou nastat na postranních řetězcích proteinu.