Trypsin a chymotrypsin

Trypsin a chymotrypsin jsou dva klíčové enzymy při trávení potravinových bílkovin. Oba jsou produkovány a vylučovány jako zymogeny, tj. V neaktivní formě, slinivkou břišní; prekurzor zymogenu trypsinu se nazývá trypsinogen, zatímco chymotrypsinu se říká chymotrypsinogen.

Trypsin a chymotrypsin patří do velké rodiny proteolytických enzymů (podílejících se na štěpení proteinů) a do podskupiny endopeptidáz. Tyto látky - včetně žaludečního pepsinu a pankreatické elastázy - napadají peptidové vazby v řetězci aminokyselin, což vede k vzniku menších molekulárních fragmentů. Enzymy patřící do druhé skupiny, exopeptidáz, dokončují práci trypsinu a chymotrypsinu a oddělují jednotlivé aminokyseliny od konců peptidového řetězce; do této rodiny patří pankreatické karboxypeptidázy (A1, A2 a B, které útočí na karboxylový konec), ale také aminopeptidázy (které útočí na aminoterminální konec) a dipeptidázy, produkované i vylučované sliznicí tenkého střeva. podobné tomu, co bylo pozorováno u trypsinu (trypsinogenu) a chymotrypsinu (chymotrypsinogenu), jsou vylučovány slinivkou břišní v neaktivní formě. Ve všech třech případech je enzymem zapojeným do procesu enzymatické aktivace enteropeptidáza, protein produkovaný a vylučovaný buňkami duodenální sliznice; konkrétněji je enteropeptidáza specifická pro trypsinogen, který po přeměně na trypsin aktivuje také další proteolytické enzymy, včetně stejného trypsinogenu.

Krátce si připomeňme, že dvanáctník je první částí tenkého střeva a že do něj proudí nejen pankreatické šťávy, ale také jaterní šťávy (žluč), nezbytné pro korekci pH a trávení lipidů.

Funkční rozdíly mezi trypsinem a chymotrypsinem se jednoduše týkají jejich specifičnosti, tj. Schopnosti rozpoznat a rozdělit pouze vazby vytvořené konkrétními aminokyselinami. Trypsin působí především na peptidové vazby, které zachycují základní aminokyseliny (jako je arginin a lysin), zatímco chymotrypsin hydrolyzuje hlavně vazby zahrnující tyrosin, fenylalanin, tryptofan, leucin a methionin.

Díky různým proteolytickým enzymům se za přispění žaludeční kyselosti štěpí dietní bílkoviny - původně tvořené několika desítkami aminokyselin - na dipeptidy, tripeptidy a volné aminokyseliny, všechny snadno vstřebatelné látky pocházející z kapilár střevní sliznice transportována do jater.

Trypsin a chymotrypsin ve stolici

Stanovení chymotrypsinu a trypsinu ve stolici se používá, a bylo tomu tak zejména v minulosti, jako nepřímý test funkční kapacity exokrinní pankreatu. Pokud něco na úrovni této žlázy nefunguje správně, je logické očekávat sníženou syntézu trypsinu a chymotrypsinu, kterých bude také nedostatek ve stolici. Test má dobrou citlivost, ale je zatížen skutečným rizikem falešně pozitivních a falešných negativ. Použití laxativ například snižuje koncentraci enzymů ve fekálním materiálu, zatímco příjem pankreatických zažívacích extraktů (jako je pankreatin) nebo zeleniny (jako ananasový stonek, papája, papain a bromelain) způsobuje falešně negativní výsledky. střevní flóra také mírně ovlivňuje množství trypsinu a chymotrypsinu, které se ve stolici dostávají nezměněné; z tohoto důvodu může používání antibiotik vést k falešně negativním výsledkům; naopak za přítomnosti divertikulózy a dalších stavů, které podporují množení bakterií, lze zaznamenat falešně pozitivní výsledky.

Klasickou aplikací testu trypsinu a chymotrypsinu ve stolici je detekce pankreatické insuficience u pacientů s cystickou fibrózou.Jedním z důsledků tohoto onemocnění je zhoršení normálního transportu trypsinu a dalších trávicích enzymů ze slinivky břišní do dvanáctníku z tohoto důvodu jsou při narození stolice dítěte s cystickou fibrózou obzvláště kompaktní, až způsobují střevní obstrukci. V důsledku toho je v mekonia zvláště malé množství chymotrypsinu a trypsinu.